Перициты – клетки, локализующиеся в стенках капилляров – в расщеплении базальной мембраны.

Лейкоциты – лимфоциты и нейтрофилы. В норме в соединительной ткани обязательно содержатся в различных количествах клетки крови – лимфоциты и нейтрофилы. При воспалительных состояниях количество их резко увеличивается (лимфоцитарная и лейкоцитарная инфильтрация).

Межклеточное вещество соединительной ткани

Оно состоит из двух структурных компонентов:

1) из основного (или аморфного) вещества;

2) из волокон.

Основное (или аморфное) вещество состоит из белков и углеводов. Белки представлены в основном коллагеном, а также альбуминами и глобулинами.

Углеводы представлены полимерными формами, в основном гликозаминогликанами (сульфатированными – хондроитинсерными кислотами, дерматансульфатом и др.)

Углеводные компоненты удерживают воду, в зависимости от содержания воды ткань может быть более или менее плотной.

Аморфное вещество обеспечивает транспорт веществ из крови клеткам и обратно, в том числе транспорт из соединительной ткани в эпителиальную.

Аморфное вещество образуется за счет деятельности прежде всего фибробластов – коллагенов и гликозаминогликанов, а также за счет веществ плазмы крови – альбуминов и глобулинов.

В зависимости от концентрации воды основное аморфное вещество может быть более или менее плотным, что и определяет функциональную роль данной разновидности ткани.

Волокнистый компонент представлен коллагеновыми, эластическими и ретикулярными волокнами. В различных органах соотношение названных волокон неодинаково: в рыхлой волокнистой соединительной ткани преобладают коллагеновые волокна.

Коллагеновые волокна имеют различную толщину (от 1 – 3 до 10 и более мкм). Они обладают высокой прочностью и малой растяжимостью. Каждое коллагеновое волокно состоит из двух химических компонентов:

1) фибриллярного белка коллагена;

2) углеводного компонента – гликозаминогликанов и протеогликанов.

Оба данных компонента синтезируются фибробластами и выделяются во внеклеточную среду, где и осуществляется их сборка и построение волокна.

В структурной организации коллагенового волокна выделяют пять уровней.

I уровень – полипептидный. Коллаген представлен полипептидными цепочками, состоящие из трех аминокислот – пролина, глицина, лизина.

II уровень – молекулярный, представлен молекулой белка коллагена длиной 280 нм, шириной 1,4 нм, состоящей из трех полипептидных цепочек, закрученных в спираль.

III уровень – протофибриллярный (толщина 10 нм, состоит из нескольких продольно расположенных молекул коллагена, соединенных между собой водородными связями).

IV уровень – микрофибриллы (толщиной от 11 – 12 нм, и более). Они состоят из 5 – 6 протофибрилл, связанных боковыми связями.

V уровень – фибрилла (или коллагеновое волокно) толщина 1 – 10 мкм, состоящее из нескольких микрофибрилл – в зависимости от толщины, связанных гликозаминогликанами и протеогликанами. Коллагеновые волокна имеют поперечную исчерченность, обусловленную как расположением аминокислот в полипептидной цепи, так и расположением цепей в молекуле коллагена. Коллагеновые волокна с помощью углеводных компонентов соединяются в пучки толщиной до 150 мкм.

В зависимости от порядка расположения аминокислот в полипептидных цепочках, от степени их гидроксилирования и от качества углеводного компонента различают двенадцать типов белка коллагена, из которых хорошо изучены только пять типов.

Эти разновидности белка коллагена входят в состав не только коллагеновых волокон, но и в состав базальных мембран эпителиальной ткани и сосудов, хрящевых тканей, стекловидного тела и других образований. При развитии некоторых патологических процессов происходит распад коллагена и поступление его в кровь. В плазме крови биохимически определяется тип коллагена, а следовательно, определяется и предположительная область его распада и его интенсивность.

Эластические волокна характеризуются высокой эластичностью, способностью растягиваться и сокращаться, но незначительной прочностью.